Die 3-dimensionale Struktur eines Proteins liegt in seiner Aminosäuresequenz verschlüsselt. Das inverse Proteinfaltungsproblem beschreibt nun die rechengestützte Suche nach Aminosäuresequenzen, die in beliebige Proteinstrukturen falten können. Ein möglicher Lösungsansatz hierfür ist die Verknüpfung von Peptidfragmenten in ihrer bevorzugten Konformation, die durch wissensbasierte Analysen in Proteinstrukturdatenbanken ermittelt werden. Der Informationsgehalt dieser Datenbanken reicht jedoch für eine statistische Konformationsanalyse längerer Fragmente nicht aus, daher konnte der experimentelle Beweis der Durchführbarkeit eines solchen Modellierungsverfahrens bisher nicht geführt werden. Der Autor beschreibt ein System, das Tetrapeptide in ihrer bevorzugten Geometrie für das Redesign von Aminosäuresequenzen verwendet. Hierfür wurden mit Hilfe eines neu entwickelten Verfahrens zur wissensbasierten Analyse die Strukturen dieser Fragmente untersucht. Die experimentelle Validierung des Systems erfolgte am Beispiel einer artifiziellen Faltungstopologie. Das rekombinant hergestellte Protein M7, dessen Struktur identisch mit dem Modell ist, zeigte die Funktionsfähigkeit des Algorithmus.

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Franko Roman Dallüge, Dr. rer. nat..: Studium der Chemie an der TU Chemnitz-Zwickau, der Universität Potsdam und der Humboldt-Universität zu Berlin mit Schwerpunkt Organische Chemie und Biochemie, Promotion im Jahr 2008 am Institut für Biotechnologie der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg unter Prof. Dr. Rainer Rudolph.